بررسی سیستمهای ترمز ضد قفل A.B.S

سیستم بدیکس مکاترونیک II 1برروی فورت کانتور2و مرکوری میستیک3 مدل 1995 نصب گردید انتخاب سیستم کنترل قدرت4 موجود بر روی این سیستم اختیاری5 است و به سفارش مشتری انجام می‌شود مکاتورونیک II یک سیستم غیر مجتمع چهارکاناله می باشد و از روی سیستم ترمز اصلی معمولی و یک واحد هیدرولیکی نصب شده در بین سیلندر اصلی و ترمزهای چهارچرخ تشکیل شده است

دسته بندی	مکانیک
فرمت فایل	doc
حجم فایل	1162 کیلو بایت
تعداد صفحات فایل	45

دریافت فایل

فروشنده فایل

کد کاربری 8044

تمام فایل ها

فهرست مطالب

عنوان صفحه

سیستم بندیکس مکاترونیک II ............. 1

سیستم بوش 2 .......................... 2

نیپوندسو (تویوتا) .................... 15

سیستم تویوتا ......................... 17

سیستم ABS چهارچرخ تویوتا ............. 22

کنترل قدرت سوپرا TRAC ................ 24

کنترل قدرت کمری ...................... 25

سیستم دولفی ABS VI .................... 26

کلسی- هایز EBC4 ....................... 32

بندیکس مکاترونیک II

سیستم بدیکس مکاترونیک II [1]برروی فورت کانتور[2]و مرکوری میستیک[3] مدل 1995 نصب گردید. انتخاب سیستم کنترل قدرت[4] موجود بر روی این سیستم اختیاری[5] است و به سفارش مشتری انجام می‌شود.

مکاتورونیک II یک سیستم غیر مجتمع چهارکاناله می باشد و از روی سیستم ترمز اصلی معمولی و یک واحد هیدرولیکی نصب شده در بین سیلندر اصلی و ترمزهای چهارچرخ تشکیل شده است. واحد هیدرولیکی خود متشکل است از:

یک محرک هیدرولیکی، یک پمپ فشار ABS یک تنظیم کننده الکترونیکی که جعبة رله ای برروی آن سوار شده و دو عدد شیر فشارشکن. ترمز هر یک از چهارچرخ توسط یک شیر سلونوئیدی مجزا ومستقل که در یک محرک هیدرولیکی[6] تعبیه شده کنترل می‌شود در حالتی که سرعت خودرو بیش از mph3 بوده و یکی از چرخها در آستانة‌قفل شدن باشد شیری باز شده و فشار روغن آن چرخ را آزاد می کند تا بتواند آزادانه و متناسب با سرعت خودرو حرکت کند. این دوره می‌تواند در یک ثانیه چند بار تکرار شود. بروز نقص در سیستم ABS هیچ مشکلی برای سیستم ترمز اصلی به وجود نمی آورد. سیستم کنترل قدرت از همان سیستم اصلی ABS و یک پمپ و یک شیر اضافی که روی تنظیم کننده هیدرولیکی سوار شده استفاه می کند. اگر سرعت خودرو کمتر ازmph 30 بوده و در اثر شتاب زیاد یکی از چرخهای محرک به طور هرز بچرخد (اصطلاحا به صورت بکسواد) در این صورت یکی از شیرها باز شده وبه پمپ اجازه می دهد تا فشار ترمز درآن چرخ را بیافزاید و بدین ترتیب از چرخش هرز آن چرخ به دور خود جلوگیری کند. با این عمل در واقع گشتاور زیادی به چرخ وارد می‌شود در همین حال دریچه گاز نیز به آرامی بسته می‌شود تا گشت آور موتور را کاهش دهد. در سرعت های بالای mph30 گشتاور توسط تنظیم دریچه گاز کنترل می‌شود زیرا بکارگیری ترمز دریکی ازچرخهای محرک ممکن است باعث ناپایداری خودرو شود.

سیستم بوش

بوش (2)

سیستم ترمز ضد قفل بوش S2[7]، سیستم غیر مجتمعی است که در سال 1978 برای نخستین بار، در اروپا و در سال 1985، در آمریکای شمالی (توسط شرکتهای بی‌.ام.و[8] و مرسدس[9] ) مورد استفاده قرار دگرفت. این سیستم توسط بسیاری از خودروسازان از قبیل آئودی[10]، بی.ام.و کرایسلر[11]، فورود[12] ، جنرال موتورز[13]، ایسوزو[14]، نیسان[15]، پورشه[16]، سوبارو[17]، سوزوکی[18] و تویتا[19] به کارگرفته شد. سیستم بوش2، در نمونه های سه و چهارکاناله عرضه می‌شود که عبارتند از: S2، E2، U2، و S2 میکرو[20].

وسایل نقیه‌ای که سیستم ترمز اصلی آنها به دومدار هیدرولیکی مجزای عقب و جلو تقسیم شده است. از سیستم سه کاناله استفاده می کنندو برای هر یک از چرخهای جلو در کانال مجزا و برای جفت چرخهای عقب، یک کانال به کار گرفته می‌شود. هر یک از چرخهای جلو دارای یک سنسور سرعت چرخ می باشند. در برخی از مدل ها، برای هر یک از چرخهای عقب یک سنسور مجزا استفاده شده و در برخهی دیگر برای اندازه گیری سرعت چرخهای عقب یک سنسور مجزا استفاده شده و در برخی دیگر برای اندازه گیری سرعت چرخهای عقب، یک سنسور برروی دیفرانسیل نصب می‌شود.

خودروهایی که سیستم ترمز اصلی آنها به صورت قطری مجزاست و از سیستم جهارکانالی استفاده می کنند.

اجزای سیستم

به شکلهای 1-2 و 2-2 مراجعه شود.

اجزای سیستم ABS بوش عبارتند از: واحد کنترل الکترونیک، تنظیم کننده هیدرولیکی ، شیرهای سلونوئیدی ، پمپ و آکومولاتور (که در تنظیم کننده هیدرولیکی قرار دارند). سنسور سرعت چرخ و چرخهای تن، رله شیر سلئنوئیدی، رله پمپ، سوییچ چراغ ترمز و چراغ هشدار ABS به (شکل مراجعه شود). سیستم های بوش S2 را میتوان به واسطه تنظیم کننده هیدرولیکی شان شناسایی کرد (به شکل مراجعه شود).

واحد کنترل الکترونیکی

به شکلهای 3-2 و 4-2 مراجعه شود.

واحد الکترونیکی در واقع سیستم بوش 2، می باشد که با توجه به مدل سیستم، در محلهای متفاوتی نصب می‌شود. اجزای این واحد کنترل عبارتند از: یک مدار ورودی، دومدار دیجیتالی LSI [21] یکسان، یک حافظه مرکب تثبیت کننده ولتاژ – کد نقض[22]، دو مدارخروجی و یک راه‌انداز اداز شیر سلنوئیدی. هر کدام از مدارهای LSI، سیگنال های ورودی از یک جفت ازچهار سنسور را دریافت می کنند (به شکل مراجعه شود). تقسیم سیگنال ها در بین دو مدار، باعث افزایش سرعت پردازش می گردد.

اطلاعات خروجی ازسنسورهای های چرخ به مدار ورودی داخل شده و درآنجا به سیگنال های موج مربعی آنالوگ تبدیل و سپس تقویت می شوند. سیگنال های موج مربعی به کنترل کننده دیجیتال ارسال و در آنجا به سیگنال های دیجیتال تبدیل می‌شوند (10بیت - ورد[23]). در هنگام پردازش ، داخلهای حاصل از جاده های ناهموار و حرکت سیستم تعلیق پاکسازی می شوند . سیگنال هی تبدیلی به واحد محاسبه[24] وارد شده و پس از تحلیل و آنالیز به سیگنال های عملیاتی تبدیل می شوند که برای کنترل شیرهای سلونوئیدی به کار می روند.

مدارهای ناظر[25] ECU که هر کدام، در یک مدار LSI قرار دارند. تمامی اجزای الکتریکی سیستم ABS را تست می نمایند تا از عملکرد صحیح‌آنها اطمینان حاصل کنند. این مدار، مواردی همچون مجموع سیگنال های غیر منطقی و پایداری[26]آنها را آزمایش می کند. هنگامی که یک مدار ناظر خطایی را می یابد، سیستمABS را خاموش و یک عیب را ثبت میکند. همچنین این مدار در این لحظه چراغ هشدار ABS را نیز روشن می کند.

مدارخروجی ECU ، از ترازنزیستورهای قدرت[27]، به عنوان سوییچ هایی برای کنترل شیرهای سلوئیدی ABS، از طریق راه اندازها، استفاده می کند که این راه اندازها، سیگنال هایی با شدت جریان کافی را برای تحریک شیرها، تولید می کنند.

حافظه تثبیت کننده ولتاژ – کد نقص، ولتاژ سیستم ABS را در یک محدوده معین نگاه داشته و در صورت افت بیش از حد آن، سیستم را خاموش می کند. همچنین این قسمت، کدهای مربوط به عیوب را ثبت و چراغ اخطار ABS را کنترل می کند.

تنظیم‌کننده هیدرولیکی

به شکلهای 5-2 و 6-2 مراجعه شود.

تنظیم کننده هیدرولیکی درنزدیک سیلندر اصلی نصب شده و توسط لوله های هیدرولیکی به آن متصل گردیده است (به شکل مراجعه شود). این تنظیم کننده شامل شیرهای سلونوئیدی (یک شیر برای هرکانال هیدرولیکی)، دو عدد آکومولاتور (هر کدام برای یک مدار هیدرولیکی) و پمپ می باشد.

هنگام عملکرد سیستم ABS، در دوره یا مرحله آزادسازی روغن، آکومولاتورها روغن آزاد شده از مدار هیدرولیکی را جمع‌آوری می کنند. درخودروهای دارای سیستم ترمز مجزا عقب و جلو، برای هر مدار عقب و جلو، از یک آکومولاتور مجزا استفاده شده است. در وسایل نقلیه مجهز به سیستم ترمز مجزای قطری، از یک آکومولاتور، یک مدار ترمز جلو – سمت چپ، عقب – سمت راست و از آکومولاتور دیگری برای مدار ترمز عقب – سمت راست جلو – سمت چپ، استفاده شده است.

پمپ، روغن ترمز را از آکومولاتور جمع آوری نموده و به سیلندر اصلی باز می‌گرداند.

شیرهای سلونوئیدی از نوع سه وضعیتی بوده وتوسط ECU دروضعیت مناسب قرار می‌گیرند در این سیستم، سه یا چهار شیر سلونوئیدی وجود دارد که از هریک در یک کانال هیدرولیکی استفاده شده است.

سنسورهای سرعت چرخ

سنسورهای سرعت در سیستم بوش2، در دونوع اصلی DS2 و DS3 موجودند. (به شکل مراجعه شود.) شکل وطریقه نصب سنسورها با توجه به نوع وسیله نقلیه متفاوت است. نوک سنسور می‌تواند به صورت گرد[28]، لوزی[29] یا قلمی[30] شکل بوده و طریقه نصب سنسور نیز می‌تواند به صورت محوری (خارج ازمحیط چرخ تن) یا به صورت شعاعی(در امتداد محیط خارجی چرخ تن) باشد.

مطابق آنچه گفته شد، سنسورهای چرخ، سیگنالی را به صورت ولتاژ متغیر AC به CAB ارسال می دارند.

سوییچ چراغ ترمز

سوییچ چراغ ترمز به CAB اعلام می کند که ترکز گفته شده است.

سوییچ شتاب منفی

گاهی اوقات این سوییچ، سوییچ g نیز نامیده می‌شود و در برخی از خودروهای تویوتا برای اعلام نرخ کاهش سرعت (شتاب منفی ) به ECU به کار می رود و بدین ترتیب ECU به میزان ضریب اصطکاک چرخها با سطح جاده پی برده و با توجه به آن، زمان بازوبسته شدن شیرهای سلوئونیدی را تعیین می کند. سیگنالهای ارسالی از سنسورهای سرعت چرخ، فقط زمان به کارگیری ABS را اعلام می نمایند که سیگنال های ارسالی از سوییچ g، اطلاعاتی در رابطه با چگونگی اصطکاک سطح جاده را می دهند.

این سوییچ متشکل از دو سوییچ جیوه ای است که در یک محفظه قرار دارند. یکی از آنها هنگام افزایش و دیگری در هنگام کاهش سرعت. بسته می وشند. این تغییرات درداده های ورودی، باعث می شود که ECU زمان عملکرد شیرهای ABS را تنظیم کند.

سوییچ شتاب جانبی

این سوییچ در بنی سالهای 1986 وو 1989 در خودروی کوروت به‌ کار گرفته شد. این سوییچ، مشابه سوییچ شتاب منفی می باشد با این تفاوت که دو سوییچ جیوه ای از پهلو به بدنه سوییچ متصل شده وهنگام گردش سریع و تند خودرو به راست (بیش ازg6/0)، یکی از این سوییج های درحال عادی بسته،باز و در یک گردش سریع به چپ (بیش ازg6/0) دیگری باز می‌شود. ECU هر دو سیگنال را به منظور تطبیق عملکرد سیستم ABS با شرایط رانندگی، به کار می گیرد.

شتاب جانبی سنج

این سنسور در خودروهای کوروت مجهز به سیستم ASR/ABS به کار می رود و شامل یک میله از جنس سیلیکون با تراشکاری فوق العاده ظریف می باشد که درانتهای آن وزنه ای تعبیه شده است. برروی میله مزبور یک آهنربای دائمی نیز نصب شده و مستقیما به طرف یک سنسور «اثر هال»[31]نشانه گیری شدهاست. در هنگام گردش سریع خودرو به یک طرف، میله در اثر نیروی g ، از محل استقرار اولیه خود منحرف شده و آهنربا را از گردش سریع خودرو به یک طرف، میله در اثر نیرویg، از محل استقرار اولیه خود منحرف شده و آهنربا را از سنسور هال دورکرده و بنابراین ظرفیت الکتریکی را تغییر می دهد. سنسور از ECU ولتاژ 5 ولتی ای را به عنوان سیگنال مبنا دریافت کرده سپس آن را به یک ترمینال[32] اتصال بدنه در ECU ارسال می‌دارد. مقدار این سیگنال، با حرکت میله و تغییر فاصله آن از سنسور هال، تغییر پیدا می کند.

هنگام رانندگی عادی، یک شتاب سنج جانبی معیوب می‌تواند باعث نوسانات کمی در پدال ترمز شود با این وجود، عوامل دیگری از قبیل تاب برداشتن دیسک های ترمز، می‌تواند باعث ایجاد این مشکل گردد بنابراین قبل از هر گونه قضاوتی دررابطه با این سوییچ، باید عوامل دیگری را نیز کنترل و بازدید نمود. اگرقرار شد که این سوییج را تعویض کنید اطلاع داشته باشید که خیلی حساس است و در اثر افتادن ممکن است آسیب ببیند.

نحوه عملکرد سیستم

درهنگام راه اندازی و همچنین خاموش بون سوییچ استارت، ECU به منظور عیب یابی سیستم خود را آزمایش می کند. بدین منظور، مدار ناظر (مونیتورینگ) ECU ، نقایص را شبیه سازی کرده و پاسخ مربوطه را کنترل می کند.

هنگام ترمز گرفتن ABS، EUC با توجه به شرایط، باز بازوبسته کردن شیرهای سلونوئیدی (بین 4 تا 10 بار در ثانیه) . فشار هیدرولیکی در ترمزها را کنترل می کند. این مراحل عبارتند از سه مرحلة نگهداری (یا تثبیت[33]) کاهش[34] وافزایش[35] فشار.

مرحله نگهداری

در ترمز گیری معمولی ، شیر سلونوئیدی موجود در کانال، باز بوده و از طریق سیلندر اصلی، فشار پدال را به کالیپرها وسیلندرها چرخ، ارتباط می دهد (به شکل مراجعه شود).

وقعی چرخی در آستانه قفل دارد، ECU به آن پی برده و جریان نگهدارنده ای را به شیر سلونوئیدی ارسال می دارد (50 درصد جریان کامل) دریچه ورودی کانال هیدرولیکی چرخ را بسته و فشار پدال را از چرخ قطع می کند. همچنین، در این حالت دریچه خروجی شیر بسته می ماند. در نتیجه فشار هیدرولیکی در چرخ افزایش یا کاهش نیافته و ثابت می ماند. این مرحله را، دورة نگهداری[36] یا جداسازی[37] می‌نامند.

ترمز ضد قفل ABSترمزبندیکس مکاترونیکسیستم بوش

بررسی پیشرفت های اخیر میکروفیلتراسیون در صنعت شیر و مقایسه با باکتوفوکاسیون

استفاده از فرضیه فشار هیدرولیک ترانس ممبران uniform transmembrane hy drolic pressur (UTP) با روشهای مختلف ریسکوله کردن میکروفیلترت آن و درجه تخلخل طولی و غشاهای سرامیکی جدید اجازه داد که جداسازی دیفرانسیلی از هر گروه از ترکیبات شیر انجام بگیرد وقتی که از MF برای تولید شیر مایع استفاده می شود بدلیل استفاده از حرارت کم شیر مایع حاصل طعم مشابه شی

دسته بندی	صنایع غذایی
فرمت فایل	doc
حجم فایل	28 کیلو بایت
تعداد صفحات فایل	45

دریافت فایل

فروشنده فایل

کد کاربری 8044

تمام فایل ها

چکیده

در این مقاله ، پیشرفت های جدید در زمینه ریز پالایش با جریان عرضی cross flow mtro filtra tion (CFMF) بوجود آمده ، مورد بررسی قرار می گیرد . اکثر این پیشرفت ها اختصاص به صنعت لبنی دارد .

استفاده از فرضیه فشار هیدرولیک ترانس ممبران uniform transmembrane hy drolic pressur (UTP) با روشهای مختلف ریسکوله کردن میکروفیلترت آن و درجه تخلخل طولی و غشاهای سرامیکی جدید اجازه داد که جداسازی دیفرانسیلی از هر گروه از ترکیبات شیر انجام بگیرد . وقتی که از MF برای تولید شیر مایع استفاده می شود بدلیل استفاده از حرارت کم . شیر مایع حاصل طعم مشابه شیر خام دارد و عمر مفید آن 5-3 ساعت نسبت به تولیدات قبلی طولانی تر است . نتایج نشان داد که کاربرد غشا MF در حذف باکتری های پاتوژن باعث شد که سلامت بهداشتی پنیرهای درست شده از شیرخام MF اقلا برابر یا بیشتر از پنیرهای تولید شده از شیر خام باکتونرگاسیون و پاستوریزاسیون باشد. میروفیلتراسیون علاوه بر حذف چربی ، باکتری ها و تغلیظ میسلهای کازئینی کاربردهای دیگری چون حذف چربی رسوب کوره آب پنیر . شفاف سازی آب پنیر ، حذف باکتری ها از شوراب پنیر . استفاده از CFMF برای جداسازی انتخابی میسلهای کازئینی و گلبولهای کوچک شیر امکانپذیر شود . با تولیداتی که در 2 سوی غشا حاصل می شود تکنولوژی لبنیاتی این امکان را خواهد داشت که تنها بازده فراورده ای لبنی بهبود یابد بلکه محصولات گوناگون با بافت های متنوع تولید شود که با توجه به مزایای روش میکروفیلتراسیون استفاده از آن در آینده رو به گسترش خواهد بود.

مقدمه

میکروفیلتراسیون تکنیکی از فرایندهای غشایی است که طی آن مولکولهای سنگین مواد محلول در یک حلال سبک یا سوسپانسیون ذرات کلوییدی به 2 جریان با غلظت های متفاوت تفکیک می شود . جداسازی با غشا متخلخل با قابلیت نفوذ پذیری انتخابی با قطر منفذ و اعمال فشار هیدرولیکی (1-2bar) بعنوان نیروی رانشی انجام می‌گیرد. هر غشا بسته به اندازه منافذ دارای حداقل جداسازی است که ذرات بزرگتر از این حداقل به وسیله غشا قابل جداسازی نیست . مایعی که در غشا مانده ، رتنتیت نامیده می شود که شامل ترکیباتی بزرگتر از میانگین قطر منافذ غشا است مایعی که از خلال غشا عبور می کند میکروفیلترت نام دارد که ترکیبات موجود در آن کوچکتر از میانگین قطر منافذ غشا است جدول (1) اندازه تعدادی از ترکیبات شیر را نشان می دهد که می تواند با فرایند MF جدا شود که این فرایند در شکل (1) هم نشان داده شده است . تکنیک MF می تواند برای جداسازی دیفرانسیلی مخصوص اجزاء معلق شیر به کار رود . چربیها . میسلهای درشت کازئین ، باکتریها بازداشته نی شوند و الباقی ترکیبات شیر از غشا رد می شوند .

تکنولوژی MF در دهه 1980 م . با توسعه غشاهای سرامیکی جدید وارد صنعت لبنی شد . این غشا شکل هندسی چند کاناله و یک محافظ شدید اتراوا هستند که امکان صنعتی شدن فرضیه فشار هیدرولیک پیشنهاد شده توسط سندبلوم (Sandblom) را میسر ساخت . با این کار قسمت اعظم مشکل گرفتگی غشا مرتفع گردید .

ساختار مهندسی غشاء

در اوایل دهه هشتاد تلاش هایی انجام شد تا از MF برای سانترینوگاسیون جهت شفاف سازی و میکرب زدایی از آب پنیر استفاده شود اما غشاهای آلی چون پلی کربنات و پلی سلوفان از نظر فلاکس عبوری و جداسازی دقیق مورد قبول نبودند ولی استحکام گرمایی و ثبات شیمیایی آنها رضایتبخش بود . با اینحال نتوانست در صنعت لبنی مورد توجه قرار بگیرد . لذا فرصت جدیدی بوجود آمد یعنی غشاهای سرامیکی بودجود آمدند که با وجود استحکام گرمایی و شیمیایی ولی کاهش فلاکس عبوری و تغییرات سلکیتویتی در برابر زمان زیاد بود در نتیجه استفاده از فرضیه فشار هیدرولیک ترانس ممبران یکپارچه پیشنهاد شده توسط سندبلوم که از سرعت های جریان عرضی بالا استفاده می شود بر پدیده Fouling غلبه شد.

در بررسی ممبرانها از 2 قسمت تشکیل می شوند :1- ساپورت (Support) با منافذ بزرگ 2- لایه غشا با منافذ ریزتر که بر روی ساپورت قرار می گیرد . غشاهای بسیار پایداری تشکیل می شود . جنس ساپورت بیشتر از آلومین ، کربن ، استیل استنلس یا Sic ( پایداری کسی به PH بالا دارد در سنعت غذا توسعه نیافته است ) . لایه غشا از آلومین ، اکسیدتیتانیوم یا مخلوطی از هر دو تشکیل می شود به این روش که پودر یک سوسپانسیون کلوییدی روی ساپورت ریخته شده و با حرارت رسوب داده می شود . اندازه منافذ غشا با کنترل دقیق اجزاء کلوییدی بدست می آید که اغلب اوقات 2 یا 3 لایه بر روی هم جوش داده می شود.

غشاها به فرم های مونوتیوب ( تک لوله ) با قطر داخلی 8-3 میلی متر و ارتفاع 5/8 سانتی متر ساخته می شوند و یا چند کاناله هستند کانالهای استوانه ای یا کانالهایی با مقاطع عرضی به اشکال مختلف ساخته می شوند . اشکال تک لوله و چند لوله به صورت یکپارچه هستند و طول آنها بیشتر از یک متر است که در مجموعه های منسجم قرار گرفته که در خانه هایی از جنس استیل استنلس گذاشته می شوند که مدول نامیده می شود . در یک مدول مقدار سطح توسعه یافته حاوی منافذ ² m 10-2/0 است . در طراحی مدولها باید توجه داشت که قابل تمیز کردن باشند تعویض مدولهای فرسوده مقرون به صرفه باشد و نسبت بین سطح تعبیه شده و حجم محفظه فشار متناسب باشد .

مقدار فشار مورد استفاده در فیلتراسیون غشایی بستگی به اندازه منافذ غشا دارد و هر قدر اندازه منافذ ریزتر باشد فشار لازم برای عبور مایع نیز بیشتر خواهد بود . از سوی دیگر با عبور مایع از غشار فشار افت کرده که این میزان افت فشار را اصطلاحات افت فشار هیدرولیکی می نامند بنابراین افت فشار هیدرولیکی برابر است با فشار ورودی ( فشار در ورودی محصول ) منهای فشار خروجی ( فشار در انتهای ممبران ) .P_H=P₁-P₂ فشار هیدرولیکی باعث حرکت مداوم مایع بر روی سطح ممبران می شود . عبور مواد از داخل غشا تحت تاثیر اختلاف غشاء دیگری قرار می گیرد که به فشار ترانس ممبران معروف است . (P_TM) فشاری است که در هر نقطه از ممبران از طرف محصول به طرف پرمیات در بیرون از غشا وارد می شود و باعث خروج پرمیات از صافی می گردد.

مقدار این فشار در سرتاسر غشا متغیر بوده در ابتدای صافی مقدار آن ماکزیمم و در انتهای صافی مقدار می نیمم می باشد . بنابراین میزان متوسط آن در نظر گرفته می شود که مطابق فرمول ذیل تغیین می گردد.

عوامل موثر بر ظرفیت فیلتراسیون می توان به مقاومت غشا که خود بستگی به ضخامت غشاء سطح قاس و قطر منافذ و جنس غشا دارد از طرفی به گرفتگی فشا یا پلاریزاسیون غلظت که با عبور مواد از غشا ، مواد معلق سوراخهای غشا را مسدود کرده و باعث کور شدن صافی می گردند این حالت ابتدا در بخش اول صافی بوجود می آید بعد به تدریج در تمامی سطح غشا گسترش می یابد که باعث مقاومت فیلتر شده پیامد آن کاهش فلاکس عبوری و پایین آمدن استاندارد باکتریولوژیکی است . تا سرانجام شرایطی در سیستم بوجود می آید که باید برای تمیز کردن آن را متوقف ساخت .

برای کاهش اثر پلاریزاسیون غلظت از سرعت های جریان عرضی بالای رتنتیت استفاده می کنند با با وارد آمدن تنش برشی در سطح غشا از انباشته شدن مواد ممانعت بعمل آید . البته برای برطرف کردن اثر پلاریزاسیون غشا در فواصل زمانی معین از جریان معکوس آب ( از بیرون صافی به طرف داخل آن ) در خلاف جهت پرمیت استفاده می کنند تا رسوبات برطرف گردد.

MF در صنعت لبنی بر اساس فرضیه (Uni form trans membrane pressur)UTP بکار می رود برای حل مشکل Fouling ناشی از پلاریزاسیون غشا از سرعت های جریان بالا بیشتر از m/s 7 بکار رفت سندبلوم پیشنهاد داد که تحت شرایط فشار ترانس ممبران پایین و یکپارچه در تمامی غشا پرمیت دیسکوله شود . شکل ( ) . از این رو قسمت پرمیت با توپ های پلاستیکی پر شد تا فشار را با پمپاژ پرمیت در یک حلقه موازی برای هدایت جریان و تنتیت تنظیم کند . این پیشنهاد در واحد تجاری توسط کمپانی آلفالاوال بکار گرفته شد .

غشاهای سرامیکی تک لوله ممبرالوکس با منفد 4/1 که نشان داد میزان گرفتگی کاهش یافته ودبی جریان خیلی بالاست .شکل ( ) . برای پریودهای 6 ساعته فشار کمتر شده حدود Psl 6-3 است . اگر نیاز باشد UTP می تواند به مقدار ناچیزی در طول جریان افزایش یابد . چون فشارهای خیلی بالا غیر قابل تحمل هستند چون فشارهای خیلی بالا بدلیل فشردگی لایه Fouling نفوذپذیری کاهش می یابد شکل ( ) . یک نکته جالب اینکه شیر با مقداری چربی (1%) در مقایسه با شیر چربی گرفته جریان بیشتری عبور می دهد چون شیر چربی گرفته استعداد بیشتری برای کف کردن طی پمپاژ دارد که باعث گرفتگی غشا می شود .

سیستم MF شامل یک تانک تغذیه کننده و یک پمپ تغذیه کننده و 2 حلقه ریسکولاسیون است یکی برای رتنتیت و دیگری برای پرمیت . در هر 2 حلقه دریچه هایی وجود دارد که با سنسورهایی برای تولید مداوم 2 جریان با غلظت های متفاوت تنظیم می شوند البته با پیشرفت های اخیر در زمینه تکنولوژی غشاهای سرامیکی باعث شد که از کاربرد یک حلقه ریسکولایسون پرمیتMF صرفنظر کرد که از هزینه سرمایه گذاری تجهیزات نصب شده کم متعاقب أن در مصرف انرژی صرفه جویی می شود .

اولین غشا ساخته شده در این مورد ممبرالوکس GP نام داشت که در آن در قسمت پرمیت ، فشار سنجی گذاشته شده که در نتیجه تغییر مداوم تخلخل ساپورت غشا سرامیکی کار می کند . دومین مورد ایزوفلوکس نام گرفت که در آن UTP با یک شیب مداوم ضخامت غشا بدست می آید از این پیشرفت ها می توان در خالص سازی فلاکس عبوری و سلکیتوینی بهره برد .

نحوه شروع به کار MF

برای استفاده از تجهیزات MF باید دقت نمود که منافذ غشا سریعا دچار گرفتگی یا پلاریزاسیون غلظت نگردند لذا ابتدا با آب گرم C ⁰ 52 پر می شوند ( علت استفاده از دما افزایش کارآیی غشا است ) دریچه خروج هوا باز می شود تا هوا خارج شود . پارامترهای ریسکولاسیون هیدرولیک که در شیر استفاده خواهند شد در آب ریسکوله شده تنظیم می شود سپس شیریکه خواص فیزیکو شیمیایی آن با گرمایش C ⁰ 50 به مدت 20 دقیقه مجددا برقرار شده است در حلقه رتنتیت وارد می شود .

تمیز کردن تجهیزات MF

غشاها باید از موادی ساخته شوند که نسبت به مواد شیمیایی ، PH و درجه حرارت های بالا مقاوم باشند تا بتوان در مواقع لزوم آنها را پاکسازی کرد . در مورد غشاهای سرامیکی بدلیل تحمل وسیع به PH (5/13-5/0 ) اجازه می دهد که در تمیز کردن آنها از مواد اسیدی چون اسید نیتریک ( 2% بیشتر ) و مواد قلیایی چون سود کاستیک ( 3% بیشتر ) استفاده شود . در مورد آب مورد استفاده در شستشو باید از کیفیت بالایی برخوردار باشد یعنی از مواد کلوییدی ته نشین شده عار می باشد ، همچنین فاقد میکروارگانیزم های مستعد باشد به همین جهت آب قبل از استفاده با فیلتر انتها بسته 2/0 صاف می شود .

- چرخه تمیز کردن شامل است بر :

- شستشو با آب گرم شده تا C ⁰ 50

- تمیز کردن قلیایی با دترژن هایی مانند اولتراسیل 25 ( هنکل ) در غلظت 1/0-5/0 درصد یا محصول مشابه در دمای C ⁰ 70-65به مدت 20 دقیقه

- شستشو با آب گرم C⁰ 50

- ضدعفونی کردن با Cl Ona به مقدار PPm 200 در C ⁰ 20 به مدت 15 دقیقه

- تمیز کردن اسیدی ، اسید نیتریک 5 درصد به مدت 20 دقیقه در دمای C ⁰ 50

- شستشو با آب گرم c ⁰ 50

کفایت شستشوی غشا با فلاکس عبوری آب سنجیده می شود که آب خروجی از غشا باید ویژگیهای خاصی داشته باشد و برای کنترل باکتریولوژیکی آب آخرین شستشو بایستی چک شود .

کاربرد MF در صنعت لبنی

1-حذف میکروارگانیزم ها از شیر چربی گرفته یا تولید ماده خام عاری از باکتری که به شیر مایع ، پنیر و دیگر محصولات لبنی با ماندگاری بالا مثل پودر یا مشتقات پروتئینی تبدیل می شود .

1- جداسازی انتخابی میسل های کازئینی که می توان از خاصیت بالقوه آنها در جهت افزایش ارزش اجزاء تشکیل دهنده شیر و دیگر صنایع بهره برد .

1) باکتری زدایی

1-1- باکتری زدایی در صنعت شیر مایع

منشاء آلودگی هایی که اساسا به شیر راه می یابد از طریق پستان گاو ، ماشین های شیردوشی . اتمسفر محل نگهداری حیوانات ، تانک های ذخیره ، امکانات نقل و انتقال به کارخانه باشد از این رو شیر جمع آوری شده در کارخانه شیر دارای فلور میکربی است که با توجه به آن باید اذعان داشت که چقدر امکان دارد اصول بهداشتی در سطح دامداریها رعایت شود . البته دامدار نمی تواند تحت شرایط اسپتیک کار کند پس شیر همیشه دارای باکتریهای پاتوژن خواهد بود که برای انسان خطر ساز است . برای از بین بردن خطرات ناشی از این فلور میکربی 50 سال است که از فرایندهای گرم کردن شیر HTST و UHT استفاده می شود باید در نظر داشت که فرایند گرم کردن در از بین بردن میکربها کافی باشد . سلبولهای مرده و سلولهای سوماتیک مانده در شیر بدلیل فعالیت آنزیمی باعث رشد و نمو باکتریهای ترمودیوریک شیر می شود از این رو کیفیت شیر مایع نگهداری شده دستخوش تغییر شده و shelf life آن کم می شود لذا تکنیک MF ، یک روش جالب در جهت اصلاح کیفیت باکتریایی شیر است که تکنولوژی مربوطه (( باکتوکاتج )) نام دارد . شیر با سرعت های بالا در یک سیستم MF با غشاهای سرامیکی به روش معمولی ( بدون استفاده از UTP,CPT ) سیر کوله می شود میزان فلاکس عبوری در مقایسع با اشکال جدید MF کم است . از باکتوکاتج می توان برای تولید محصولات شیری خنک شده و پاستوریزه شده پایدارتر استفاده کرد . در کشورهای گرمسیری و نیمه گرمسیری که سود کردن ناکافی است در نتیجه بار میکربی شیر آمده به کارخانه بالاست از این رو یک باکتوکاتج در محل دریافت شیر با کمتر کردن بار میکربی می تواند بطور موثری کیفیت محصولات لبنی را بهبود ببخشد .

امروزه شیر خامه گرفته تا c ⁰ 50 گرم می شود سپس در یک ممبران استریلوکس با اندازه منفذ4/1 و (bar 5/0) با سرعتm/s2/7 وارد می شود VRF (Volumetricrecuction factor ) 20 است ولی در تجهیزات عظیم ( استفاده از 2 سری MF ) جریان در کاسکاو دومین اسباب MF مدت زمان بیشتری حدود 10 ساعت تغلیظ می شود VRF به 200 می رسد . سرعت پرمیت پروتئین ها و مواد جامد نسبتا بیشتر از 99% و 5/99% است فلاکس بدست آمده دراشل صنعتی L/hm² 500 در مدت 10 ساعت بود .

میکروفیلتراسیونصنعت لبنیMF در صنعت لبنی

بررسی قارچ و انواع آن

× محل رشد در طبیعت بر روی چوبهای پوسیده یا در حال پوسیدن و سطح درختان × دارای قدرت تجزیه بالاو براحتی مواد سلولزی راکلونیزه می سازد × دارای رنگهای مختلف کلاهک از قبیل سفید ، آبی ، خاکستری ، طلایی ، قهوه ای و … × قارچ صدفی درختی Pleurotus osteratus در جنگهای درختان سخت چوب گسترش فراوانی دارد

دسته بندی	صنایع غذایی
فرمت فایل	doc
حجم فایل	9 کیلو بایت
تعداد صفحات فایل	14

دریافت فایل

فروشنده فایل

کد کاربری 8044

تمام فایل ها

قارچ خوراکی صدفی Oyster mushroom) )

× محل رشد در طبیعت : بر روی چوبهای پوسیده یا در حال پوسیدن و سطح درختان .

× دارای قدرت تجزیه بالاو براحتی مواد سلولزی راکلونیزه می سازد .

× دارای رنگهای مختلف کلاهک از قبیل سفید ، آبی ، خاکستری ، طلایی ، قهوه ای و …

× قارچ صدفی درختی Pleurotus osteratus در جنگهای درختان سخت چوب گسترش فراوانی دارد .

گونه های زراعی معروف : P,cittinopileatus/ p.Cystidiosus /P.Florida /P.eryngii p.osteratus

ارزش تغذیه ای : دارای اسیدهای آمینه آزاد ،ویتامینهای C (gr 144-30 در 100 گرم قارچ ) و B و نیاسین ، پتاسیم بالا .

Pleurotus osteratus : (گونه تیپ جنس Pleurotus )

خصوصیات عمومی : روی بستری از مواد سلولزی براحتی رشد می کند. کلاهک ابتدا محدب ولی سپس پهن و صاف می شود . قطر کلاهک از 5 تا 20 سانتی متر متغیر است . رنگ از سفید تا قهوه ای تغیر پیدا می کند. ساقه بصورت نامتقارن و غیرمرکزی به کلاهک متصل می شود.

بستر کشت : کاه گندم ، چاودار ، جو وحشی ، برنج ، ساقه ذرت ، نیشکر ، تفاله پنبه دانه ، خاک اره ، کاغذ زاید .

راندمان بیولوژیک : بسیار بالا و از 60 تا 130 درصد گزارش شده است .

برداشت : در هنگام جوانی باید کلاهک ها برداشت شوند، برداشت بصورت خوشه ای بهتر است . کارگران در هنگام برداشت باید از ماسک استفاده نمایند. قارچ ها پس از برداشت باید بلافاصله درحرارت یک یا دو درجه سرد شوند و سپس در ظرف مناسب بسته بندی شوند.

خواص دارویی : این گونه و دیگر گونه های صدفی تولید Lovastatin می کند که دارویی مؤثر جهت کنترل کلسترول خون است . این قارچ در درمان بیماریهای کبد و کلیه و بیماریهای روده ای نیز موثر است .

قارچ شاه صدفی:( Pleurotus eryngii )

شاه صدف ، بابافت محکم و سفت ،بزرگترین بازدهی را دارا است . این قارچ دارای ساقه بلند بطول 3 تا 10 سانتی متر وکلاهک 2 تا 10 سانتی متر می باشد . این قارچ خاکستری و بر روی ریشه های دفن شده درختان چوبی رشد می کند. انگل اختیاری (Eryngium campester )‌ می باشد .

بستر کشت : چوبهای درختان جنگلی ، کاه گندم ،کنجاله پنبه دانه ، از کاه گندم و 10 درصد کنجد پنبه دانه نیز استفاده می شود.

راندمان : از 5 کیلوگرم خاک اره ، یا خرده چوب حدود kg 1 قارچ برداشت می شود.

برداشت : زمان برداشت این قارچ قبل از انحنا پیدا کردن کلاهک ها می باشد و کل دوره پرورش حدود 45 روز طول می کشد .

قارچ شی‌تا‌که (قارچ جنگل ) Lentinula edodes

این قارچ بخصوص در کشورهای چین ،ژاپن و کره کشت می شود. در منابع قدیمی چین روشهای کشت و پرورش این قارچ بخوبی مورد بررسی قرار گرفته است . این قارچ هم بر روی کمپوست و هم بر روی قطعات چوبی درختان کشت می شود . کلاهک قارچ شی تا که پهن و بین 5 تا 25 سانتی متر می باشد . دارای سویه های مختلف به طول دوره بازدهی و زمان تشکیل اندام بازدهی مختلف می باشد.

بستر و روش کشت : این قارچ روی چوبهای خشک درختان مختلف بویژه بلوط ، توسکا، راش ، بید و اکثر درختان پهن برگ رشد می کند. نکته جالب اینست که چوب درختان جنگلی با یک بار تلقیح تا 6 سال محصول می دهند. دراین باره قطعات چوب تهیه شده به اندازه های مناسب بریده شده و سپس بر روی تنه آن سوراخهایی ایجاد می گردد. سپس بذر تهیه شده که به اندازه حبه های قند است در این سوراخها گذاشته می شود. سپس تنه های چوب در اتاقها یا سالن های کشت قرار داده می شوند. طول دوره پنجه دوانی بذر معمولا 30 تا 70 روز می باشد. توصیه می شود برای تشکیل گره های اولیه قطعات چوب در استخر آب که درجه حرارت آن حدود می باشد غوطه ور گردد. بعد از حدود 10 روز کلاهک ها بر روی قطعات چوب تشکیل می شود. برای تشکیل اندام بارده به نور نیاز دارد.

روش دیگر استفاده از خاک اره چوبهای سخت همراه با منابع ازت دار مثل سبوس برنج، گندم می باشد . مخلوط حاصل رطوبت داده شده و در کیسه‌ ریخته می شود. سپس بستر ضدعفونی شده بابذر قارچ تلقیح می شود.

معمولا حدود 70- 35 روز برای پنجه روانی میسلیوم لازم است ، معمولا در چین اول اجازه رشد بیش از 12-10 کلاهک دریک بلوک داده نمی شود. به این منظور می توان بلوک ها را از پلاستیک خارج و در معرض هوا قرار داد . در نتیجه این عمل مسیلیوم ها در معرض هوا خشک و کلاهک های بیشتری ایجاد نخواهد شد . بعد از این می توان رطوبت محیط را برای رشد کلاهک های باقی مانده بالا برد . در این مرحله معمولا از بلوک های 3 کیلویی حدود 500 گرم قارچ برداشت می شود. پس از چین اول رطوبت بسترها کاهش داده می شود و بعد از 10-7 روز بلوکها برای مدت 24 تا 48 ساعت در آب شناور می شوند . آبیاری روزانه تا قبل از برداشت ضروری است ، تکرار مراحل اولیه تولید تا چند بار صورت می پذیرد . معمولا از بلوکهای 7-6 کیلویی حدود 3 کیلوگرم محصول برداشت می شود.

راندمان : 5/1 – 1 کیلوگرم قارچ از حدود 4-3 کیلوگرم خارک اره و …

برداشت : 1 روزقبل از برداشت میزان رطوبت اتاق کشت کم می شود تا بافت کلاهک سفت شود ، کل دوره پرورش این قارچ تاهنگام برداشت محصول حدود 90 روز به طول می انجامد.

خواص دارویی : لنتینان (Lentinan ) از پلی ساکاریدهای محلول در آب است که از این قارچ استخراج شده و خاصیت ضد سرطانی دارد . این قارچ دارای ترکیبات پروتئینی ضد سرطانی نیز می باشد.

بر روی مطالعات بیماری ایدز نیز از عصاره این قارچ استفاده شده است . در کاهش فشار خون و پایین آوردن میزان کلسترول نیز تاثیر دارد .

قارچقارچ صدفیخواص دارویی قارچ

بررسی سهم ایران در بازار جهانی زعفران

زعفران از محصولات کشاورزی است که از دیرباز در ایران، آسیای صغیر و بخش هایی از اروپا به ویژه یونان شناخته و مصرف شده است در گذشته مصرف زعفران به عنوان یک گیاه دارویی به لحاظ خواص آن مد نظر بوده،‌ اما امروزه زعفران به لحاظ رنگ، طعم و مزه خوب در صنایع غذایی مصر گسترده‌ای دارد با این وجود، هنوز زعفران در بسیاری از کشورها شناخته شده نیست و مصرف جهانی آ

دسته بندی	صنایع غذایی
فرمت فایل	doc
حجم فایل	34 کیلو بایت
تعداد صفحات فایل	60

دریافت فایل

فروشنده فایل

کد کاربری 8044

تمام فایل ها

سهم ایران در بازار جهانی زعفران بیش از 60 درصد است

اشاره:‌

زعفران از محصولات کشاورزی است که از دیرباز در ایران، آسیای صغیر و بخش هایی از اروپا به ویژه یونان شناخته و مصرف شده است. در گذشته مصرف زعفران به عنوان یک گیاه دارویی به لحاظ خواص آن مد نظر بوده،‌ اما امروزه زعفران به لحاظ رنگ، طعم و مزه خوب در صنایع غذایی مصر گسترده‌ای دارد. با این وجود، هنوز زعفران در بسیاری از کشورها شناخته شده نیست و مصرف جهانی آن در حد قابل قبولی نمی‌باشد.

بازار جهانی زعفران به طور عمد در اختیار شش کشور می‌باشد که عمده‌ترین صادرکنندة‌ آن، ایران است. در این مقاله بازار جهانی زعفران را از نظر می‌گذرانیم و را‌‌ه‌های توسعه آن و افزایش صادرات زعفران از سوی کشورهای عرضه کننده به ویژه ایران را بررسی می نماییم.

زعفران از محصولات ارزشمند غذایی است که دارای خواص گوناگون درمانی، طعم و مزه جذاب و . . . است با این وجود بسیاری از مردم جهان هنوز با زعفران آشنا نشده‌اند و از این رو تجارت جهانی زعفران در حد محددی می‌باشد.

اطلاعات دریافتی از شبکه جهانی اینترنت نشان می‌دهد که در سال 1997 که اطلاعات مدون آن در دسترس می‌باشد، در مجموع 29 میلیون و 634 هزار دلار زعفران در بازار جهانی مبادله شده است.

سهم ایران در این بازار 55/63 درصد، اسپانیا 13/27 درصد، چین 3 درصد،‌ ایتالیا 68/1 درصد، امارات متحده عربی 26/1 درصد و سوییس 71/0 درصد می‌باشد. ایران عمده‌ترین صادر کننده زعفران در جهان در سال 1977 بود. البته در سال‌های 2000-1998 نیز همچنان ایران بیشترین سهم را در تجارت جهانی زعفران داشته است. اما اطلاعات آن بر روی شبکه جهانی اینترنت موجود نیست.

آمار گمرک جمهوری اسلامی ایران نشان می‌دهد که ارزش صادرات زعفران ایران در سال 1376 (از 21 مارس 1997 تا 20 مارس 1998) به بیش از 14 میلیون دلار رسید. این رقم در سال گذشته (1379) به 5/43 میلیون دلار افزایش یافت که رشدی 210 درصدی را نشان می‌دهد.

بر اساس اطلاعات دریافتی از شبکه جهانی اینترنت، در سال 1997 اتحادیه اروپا با جذب 27/60 درصد زعفران ایران بوده است. پس از آن سوییس با جذب 30/1 درصد آرژانتین با واردات 13/1 درصد زعفران صادراتی، خریداران عمده دیگر محسوب می‌شوند.

در بین کشورهای عمده خریدار زعفران در بازار جهانی، پس از اتحادیه اروپا که 62 درصد واردات زعفران جهان را در سال 1997 به خود اختصاص داد. آمریکا با جذب 07/16 درصد. ژاپن با جذب 34/6 درصد. سوییس با جذب 13/6 درصد . آرژانتین با جذب 42/3 درصد. هنگ کنگ با 97/1 درصد. کانادا با 51/1 درصد. سنگاپور با 91/0 درصد، استرالیا با 74/0 رصد و برزیل با جذب 23/0 درصد صادرات جهانی زعفران، از بازارهای عمده وارد کنده این محصول بودند.

البته در این فهرست نام کشورهایی همچون نروژ، اوراگوئه ، شیلی ، کلمبا، مصر، جمهوری چک‌ اسرائیل، روسیه تایلند، تونس، گواتمالا، نیکاراگوئه ، السالوادور، ایسلند و پرو نیز به چشم می‌خورد که میزان واردات آنها کمتر از 15/0 درصد واردات جهانی زعفران می‌باشد.اما این کشورها در زمره کشورهای آشنا با محصول زعفران تلقی می‌شوند.

بر اساس همین گزارش، ارزش واردت زعفران اتحادیه اروپا در سال 1997 به حدود 4/18 میلیون دلار، آمریکا به 8/4 میلیون دلار،‌ ژاپن به حدود 19 میلیون دلار، سوئیس به 18 میلیون دلار، آرژانتین به بیش از یک میلیون دلار، هنگ کنک به 585 هزار دلار، کاندا به 447 هزار دلار، سنگاپور به 270 دلار و برزیل به 67 هزار دلار رسید. ارزش واردات زعفران دیگر کشورهایی که در فهرست شبکه جهانی اینترنت برای هر سال 1997 ثبت شده است. از یک تا 41 هزار دلار بود.

در همین حال اطلاعات دریافتی در خصوص صادرکنندگان زعفران در سال 1997 نشان می‌دهد که بازار صادرات زعفران اسپانیا که دومین صادرکنندة جهانی با سهم 2713 درصد بازار است. امرکا. ژاپن، سوئیس، آرژانتین، هنگ کنگ، کانادا، سنگاپور و استرالیا می‌باشد.

بازر عمده صادراتی چین که سومین صادر کننده زعفران جهان با سهم بازار 3 درصد در سال 1997 بود. کشور ژاپن بوده است . تمام زعفران صادراتی چین در این سال به بازار ژان عرضه شده است.

ایتالیا که چهارمین صادر کنندة‌ بزرگ زعفران با سهم 168 درصد در بازار در سال 1997 بود. به طور عمده سوئیس، امریکا. کانادا و برزیل ثبت شده است.

امارات نیز با سهم 126 درصدی بازار در سال 1997 توانست محصول خود را به طور عمده به هنگ کنگ، سوئیس و اتحادیه اروپا عرضه کند. به عقیدة ‌کارشناسان، امارات زعفران وارداتی از ایران را به بازارهای مذکور صادرات مجدد نموده است.

سوئیس که 13/6 درصد واردات زعفران جهان را در سال 1997 به خود اختصاص داد. در بازار صادراتی این محصول نیز فعال بوده و توانسته است 71/0 درصد صادرات جهانی زعفران را در اختیار بگیرد. تقریباً تمام صادرات زعفران سوئیس به کشورهای عضور اتحادیه اروپا عرضه شده است. به عبارتی سوئیس به کشورهای عضور اتحادیه اروپا عرضه شده است. به عبارتی سوئیس 8 درصد زعفران وارداتی را به بازار اتحادیه اروپا صادرات مجدد نمود.

به عقیده کارشناسان، مصرف جهانی زعفران به لحاظ گرانی آن،‌ آشنا نبودن مردم بسیاری از کشورها با زعفران، فقدان تبلیغات مناسب در بازارهای جهانی بری معرفی خواه و ارزش غذایی،‌ طعم، مزه و رنگ و . . . زعفران در حد قابل توجهی نمی باشد. چنانه تبلیغات مناسب در این زمینه صورت گیرد و کشورهای تولید کنندة اصلی به ویژه ایران که بیش از 60 درصد بازار جهانی زعفران و بیش از 80 درصد تولید جهانی آن را در اختیار دارد. در آن زمینه سرمایه‌گذاری مناسبی انجام دهد. میزان مصرف جهانی زعفران و تجارت آن در کوتاه مدت دست کم سه برابر خواهد شد و ایران می‌تواند همچنان عرضه کننده اصلی باقی بماند و درآمد ارزی مناسبی را از آن خود سازد.

از آنجا که امکان افزایش تولید زعفران در اران به مراتب بیش از دیگر کشورهای رقیب (به ویژه اسپانیا، چین و ایتایا) می‌باشد و ینز مزیت زعفران ایران از لحاظ کیفیت برنامه ریزی برای افزایش تولید و صارات زعفران و بازایابی و تبلیغات مناسب برای گسترش صادرات زعفران ضروری است.

بازار جهانی توان جذب بیش از 100 میلیون دلار زعفران در سال را دارد و ایران می‌تواند با حفظ سهم خود در این بازار،‌ ارزش صادرات خوند را در کوتاه مدت به بیش از 60 میلیون دلار افزایش دهد.

کارشناسان عقیده دارند که در بازارهای دارای قدرت خرید مناسب همچون آمریکای شمالی،‌ اروپا و شرق آسیا زعفران شناخته شده است و با افزایش تبلیغات مناسب در این بازارها و جب مشتریان، می‌توان زمینه رشد صادرات زعفران به بازارهای مذکور را فراهم ساخت.

کارشناسان ضرورت تبیین مزین های غذایی و دارویی زعفران در تبلیغات برون مرزی را ضروری می دانند و عقیده دارند که با این شیوه شمار مصرف کنندگان زعفران افزایش خواهد یافت.

البته حضور مستمر صادرکنندگان ایرانی در بازارهای هدف و ارایه محصلو استاندارد و کنترل شده با طعم ، رنگ و کیفیت مناسب و آموزش مصرف کنندگان در خصوص نحوه استفاده از زعفران میتواند به شد تقاضای جهانی برای آن و در نتیجه افزایش تجارت بین المللی زعفران بینجامد و ایران نیز در این رهگذر به رشد صادرات زعفران نایل آید.

از آنجا که زعفران محصولی کارگر طلب می‌باشد. رشد صادرات زعفران ایران می تواند به رشد اشتغال در جامعه مواجه با بیکاری ایران کمک بسزایی داشته باشد.

ایران بزرگترین صادر کنندة زعفران جهان است

اشاره:

زعفران از کالاهای غیر نفتی صادراتی ایران است. این محصول که بیشتر در مناطق خشک و کویری جنوب خراسان به دست می‌آید. در بازارهای جهانی طرفداران زیادی دراد. به طوری که اینکه ایران عمده‌ترین صادر کننده زعفران مرغوبیت جهان به شمار می‌ رود.

بیش از نیمی از محصول زعفران ایران به بازارهای جهانی عرضه می شود. با این حال امکان افزایش تولید آن از طریق انجام عملیات بهزراعی و ارایه آموزش‌ها و تجهیزات مناسب به زعفران کاران و در نتیجه عرضه بیشتر زعفران به مشتریان خارجی وجود دارد و می‌توان در آمد صادراتی از زعفران را افزایش داد.

در این مقاله با صدارات زعفران ایران بازارهای خریدار آن آشنا می‌ شویم.

ایران بزرگترین تولید کنده و صادر کننده زعفران در دنیاست. طبق آمارهای ارایه شده از سوی وزارت جهاد کشاورزی از 1753 تن محصول زعفران ایران در سال 1378 که برابر با 85 درصد تولید جهانی این محصول می‌باشد. حدود 88 تن یا 50 درصد آن به بازارهای جهانی عرضه شد.

با وجود امکان افزیش تولید زعفران در ایران، از طریق تبلیغات مناسب می‌توان زمینه‌‌های بازاریابی و رشد صادرات زعفران را فراهم ساخت و درآمدهای مناسبی را برای کشور تدارک دید. ‌

بر اساس آمارهای منتشره از سوی گمرک جمهوری اسلامی ایران،‌ صادرات زعفران در سال 1368 (آغاز اجرای نخستین برنامه پنج ساله توسعه اقتصادی، اجتماعی و فرهنگی کشور) فقط 4 تن بود که در سال بعد به 8 تن رسید و دو برابر میزان صادرات زعفران در سال 1370 به 30 تن . در سال 1371 به 40 تن. در سال 1372 به 64 تن و در سال 1373 (سال تکمیلی اجرای برنامه اول) به 70 تن رسید که 175 برابر سطح صادرات زعفران در سال 1368 بود.

در دومین برنامه پنج ساله توسعه اقتصادی، اجتماعی و فرهنگی کشور. صادرات زعفران ایران با نوسان‌هایی روبه رو شد. میزان صادرات در سال 1374 به 31 تن رسید که بیش از 50 درصد نسبت به سال قبل از ن کاهش داشت. اما در سال 1375 با حدود 50 درصد افزایش به 46 تن رسید.

صادرات زعفران ایران در سال 1376 نیز با افت 199 درصدی به 37 تن و در سال 1377 با افزایش 621 درصدی نسبت به سال قبل از آن به 60 تن و در سال 1378 با رشد 466 درصدی به 8 تن بالغ شد.

بر اساس آمارهای مقدماتی گمرک جمهوری اسلامی ایران، میزان صادرات زعفران در سال گذشته به حدود 1065 تن رسید که 21 درصد بیش از سال 1378 بود.

عملکرد صادرات زعفران نشان می‌دهد که میزان صادرات رد سال 1378 (پایان برنامه دوم) 22 برابر سال 1368 (شروع برنامه اول) بوده است.

صدور زعفران به صورت کالاهای همره مسافر و به طور قاچاق تا سال‌های اخیر تداوم داشته و علل آن نیز وجود پیمان ارزی ( از سال 1374 به بعد) و تشریفات اداری حاکم بر آن، سودآوری قاچاق صادرات به علت اختلاف نرخ ارز وار برنامه‌ای و قیمت ارز در بازار غیررسمی، سهولت صادرات زعفران به لحاظ کم حجم بودن و ارزش اقتصادی فراوان، فرار از اخذ کارت بازرگانی و پرداخت مالیات به دولت . گریز از استاندارد کردن محصول صادراتی. سهولت در سود جویی و تقلب از طرق صدور غیر قانونی و بدون هزینه و نیز فقدان امکان صدور رسمی برخی از انواع زعفران و ملحقات آن به دلیل مشکلات آیین نامه‌ای بوده است.

بخش عمده قاچاق زعفران از مرزهای شمال شرق و جنوب کشور و به ویژه به باز امارات متحده عربی صورت می‌گیرد.

برخی کشورهای منطقه که از وارد کنندگان زعفران (به صورت قاچاق) از ایران می‌باشند. خود صادر کنندة زعفران نیز هستند و به عبارتی از طریق ورد کالاهای قاچاق سود بیشتی نیز کسب می کنند و به عنوان واسطه فروش زعفران ایران در بازارهای خارجی عمل می کنند.

صدور زعفران به صورت قاچاق در گشته سبب شده است که وضع بازار زعفران در خارج از کشور نابسامان گردد. با توجه به آنکه تولید زعفران در ایران رو به افزایش بوده ایران صادر کننده اصلی آن است. می‌بایست در تعیین قیمت زعفران در بازارهای جهانی نقشی تعیین کننده داشه باشد. اما این چنین نیست و صادرات غیر رسمی سبب شده که نه تنها در تعیین قیمت. نقش اصی نداشته باشیم. بلکه وجهه زعفران ایران در بازار جهانی نیز لطمه ببیند. زعفرانی که به صورت قاچاق صادر می شود. کنترل بهداشت و استاندارد لازم را نداد و به قیمت زعفران در بازار جهانی لطمه می زند. این در حالی است که میزان صدور زعفران در بازار جهانی لطمه می زند. این در حالی است که میزن صدور زعفران به صورت غیرقانونی و کالای همره مسافر سالانه حدود 35 تا 50 تن تخمین زده شده است.

در حال حاضر قاچاق زعفران به لحاظ افزیش قیمت آن در بازار داخلی و نیز برخی اقدامات دولت در راستای تسهیل امیر صادرات . کمتر مشاهده می‌شود و آمار کارشناسی نشده گمرک در خصوص صادرات زعفران در سال 1379 به میزان 1056 تن تا حدودی مؤید این امر می‌باشد.

آمارهای منتشره از سوی گمرک جمهوری اسلمی ایران نشان می‌دهد که در سال 1379 در مجموع 1065 تن زعفران به ارزش حدود 436 میلیون دلار به 42 کشور جهان صادر شده است. البته این آمار کارشناسی شده نیست. با این حال ارقام ارایه شده نشان می دهد که امارات متحده عربی با جذب 394 تن زعفران صادراتی ایران به ارزش حدود 3/16 میلیون دلار اسپانیا با جذب 5/35 تن زعفران ایرن به ارزش حدود 4/14 میلیون دلار و ترکمنستان با جذب 5/11 تن زعفران به ارزش 7/4 میلیون دلار خریداران عمده زعفران ایران در سال گذشته بودند.

کشورهای فرانسه، سوئیس، ایتالیا، آلمان، تایوان و کویت هر یک با واردات بیش از یک تا 5 تن زعفران به ارزش 435 هزار تا 9/1 میلیون دلار به ترتیب از خریداران مهم زعفران ایرن محسوب می شوند.

ژاپن ، عربستان سعودی، ایالات متحده آمریکا،‌ روسیه، بحرین ، قطر، کانادا، سوئد، انگلستان، چین،‌ سنگاپور، استرالیا، مراکش، اتریش، عمان ، بلژیک،‌ ترکیه،‌ مالزی، قزاقستان، آفریقای جنوبی، نیوزیلند، سوریه ،‌ اردن، لبنان، دانمارک هند،‌ لیبی، لند ، یمن، نروژ، لهستان، تایلند و مکزیک نیز از خریداران زعفران ایران می باشند.

آمار گمرک جمهوری اسلامی ایران نشان می‌دهد که در سال 1378، ترکمنستان با واردات بیش از 31 تن زعفران به ارزش حدود 2/13 میلیون دلار، اسپانیا با جذب حدود 29 تن زعفران به ارزش نزدیک به 5/11 میلیون دلار،‌ روسیه با جذب 4/5 تن به ارزش 5/2 میلیون دلار. فرانسه با جذب 3/4 زعفران به ارزش 6/1 میلیون دلار. امارات متحده عربی با واردات 33 تن به ارزش 3/1 میلیون دلار و ایتالیا با واردات 9/2 تن زعفران به ارزش بیش از 3/1 میلیون دلار از ایران، خریداران عمده محصول زعفران ایران به 35 کشور جهان صادر شده است.

کارشناسات با اشاره به آثار مخرب صدور زعفران به صورت قاچاق بر بازارهای روش آن عقیده دارند که این امر موجب شده که بهای هر کیلو زعفران در بازارهای جهانی به شدت افت کند. قیمت هر کیلو زعفران در بازارهای جهانی در سال‌های 73-1372 به 1000 تا 1200 دلار می‌‌رسید. در حالی که زعفران ایران بین 300 تا 400 دلار خرید و فروش می شد. به عبارتی قاچاق زعفران افت 0 تا 70 درصدی قیمت زعفران افت 60 تا70 درصدی قیمت زعفران ایران را به دنبال داشت.

بر مبنی آمار رسمی گمرک برای سال 1378، ارزش هر کیلو زعفران صادراتی ایران به حدود 415 دلار رسید. (مجموع صادرات زعفران در سال 1378 بر اساس آمارهای گمرک 82370 کیلوگرم به ارزش 34122079 دلار ثبت شده است.)

کارشناسان عقیده دارند که تسهیل امر صادرات و کاهش موانع اداری، یکی از عوامل مهم در از بین بردن صدور غیررسمی کالاهای غیرنفتی به ویژه محصولات کم حجم باارزشی همچون زعفران می‌باشد. چنانچه تسهیلات بیشتری در این زمینه فراهم آید، راه قاچاق بسته خواهد شد و ترتیبات لازم برای بهبود روند قیمت محصولات صادراتی مؤثر واقع خواهد شد.

کارشناسان عقیده دارند با گشایش‌های که در چند سال اخیر در امر تسهیل صادرات صورت گرفته است که آثار مثبت خود را بر رونق صادرات غیرنفتی تا حدودی نشان داده است. اکنون زمان آن فرا رسیده که پاره ای مقررات دست و پا گیر همانند سپردن پیمان ارزی، قیمت گذاری کالاهای صادراتی و . . . . به تدریج از بین برود تا امکان صادرات به روش‌های قانونی و دفاع از حقوق صادرکنندگان در بازارهای جهانی فراهم آید.

در خصوص زعفران، کارشناسان عقیده دارد که عرضة محصول به روش‌های غیرقانونی در گذشته، آسیب جدی به بازار این کالای ارزشمند وارد کرده است. اما از طریق ایجاد تشکل قوی در امر صادرات زعفران می‌توان نابسامانی‌‌ بازارها را برطرف ساخت و به درآمد ارزی عادلانه از صدور آن دست یافت.

کارشناسان با اشاره به جمعیت 6 میلیارد نفری جهان، اظهار ‌می‌دارند، اگر مصرف سرانه زعفران درجهان به یک گرم در سال برسد، تقاضای بازار جهان برای این محصول که مصرف غذایی و دارویی دارد. به 6000 تن خواهد رسید که به طور طبیعی اگر ایران بخواهد سهم 60 درصدی خود را رد بازار جهانی حفظ کند، می بایست 4600 تن زعفران صادر نماید که این رقم بیش از 20 برابر تولید سال 1378 می‌باشد. با این وصف باید گفت هنوز بازارهای جهانی در خصوص زعفران ، فواید و مزایای مصرف آن، هیچگونه آشنایی ندارد.

این کارشناسان عقیده دارند که تبلیغات مناسب در خصوص زعفران در دنیا و حتی در بازارهای هدف (کشورهای ثروتمند) صورت نگرفته و ذائقه مردم جهان هنوز با این گیاه خودش عطر و طعم و نشاط بخش آشنا نیست.

از این رو ضرورت دارد که همان با جرای برنامه های توسعه کمی و کیفی پرورش زعفران، برنامه‌ریزی مناسی در خصوص معرفی آن به بازارهای جهانی و جلب توجه مصرف‌کنندگان صورت گیرد. این اقدام می بایست از سوی یک تشکیل صادراتی قوی صورت گیرد تا بازارهای هدف شناسایی و متناسب با فرهنگ مردم، تبلیغات مناسب برای افزایش تقاضا برای زعفران ایرانی صورت گیرد.

زعفرانبازار جهانی زعفرانصادرات زعفران

بررسی پروتئین ها و انواع ساختارهای آن

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در حد میلیون ممکن است در یک سلول یافت شوند به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیول

دسته بندی	صنایع غذایی
فرمت فایل	doc
حجم فایل	4526 کیلو بایت
تعداد صفحات فایل	91

دریافت فایل

فروشنده فایل

کد کاربری 8044

تمام فایل ها

مقدمه :

پروتئین ها فراوان ترین ماکرو ملکول های بیولوژیک هستند که در تمامی سلول ها و تمامی قسمت های سلولی یافت می شوند. پروتئین ها همچنین دارای تنوع زیادی می باشند. هزاران نوع پروتئین مختلف با اندازه های متفاوت از پپتیدهای نسبتاً کوچک تا پلیمرهای بزرگ دارای وزن های مولکولی در حد میلیون ممکن است در یک سلول یافت شوند. به علاوه، پروتئین ها اعمال بسیار متنوع بیولوژیک را انجام داده و مهمترین محصولات نهایی مسیرهای اطلاعاتی می باشند.

پروتئین ها ابزار مولکولی هستند که از طریق آنها اطلاعات ژنتیکی بیان می گردند شروع بررسی ماکرو ملکول های بیولوژیک یا پروتئین ها، که نامشان از کلمه یونانی (protos) به معنی «اولین» یا «جلوترین» گرفته شده است، مناسب می باشد.

کلید ساختمان هزاران پروتئین مختلف، زیر واحدهای مونومری نسبتاً ساده آنها می باشد، تمامی پروتئین ها، شامل پروتئین های موجود در قدیمی ترین رده های باکتریایی تا پیچیده ترین اشکال حیات از 20 اسید آمینه یکسان ساخته شده اند که با توالی های مشخص خطی به طریق کووالال به یکدیگر متصل می باشند. از آنجایی که هر کدام از این اسیدهای آمینه دارای زنجیر جانبی با خصوصیات شیمیایی متفاوت می باشند، این گروه 20 ملکولی پیش ساز را می توان به عنوان الفبای زبانی دانست که ساختمان پروتئین با آن نوشته می شود.

چیزی که بیشتر قابل ملاحظه می باشد این است که سلول ها می توانند با اتصال همین 20 اسید آمینه با ترکیبات و توالی های بسیار متنوع، پروتئین هایی را تولید نمایند که ویژگی ها و فعالیت های فوق العاده متنوعی دارند. موجودات مختلف می توانند با استفاده از این بلوک‌های ساختمانی محصولات بسیار متفاوتی نظیر آنزیم ها- هورمون ها- آنتی بادی ها- انتقال دهنده ها- عضله- پروتئین عدسی چشم- پر- تار عنکبوت- شاخ کرگدن- پروتئین‌های شیر، آنتی بیوتیک ها- سموم قارچی و تعداد زیادی از مواد دیگر با فعالیت های بیولوژیک متفاوت ایجاد نمایند.

از میان این محصولات پروتئینی، آنزیم ها تنوع بیشتری داشته و اختصاصی تر می باشند. در واقع تمامی واکنش های سلولی توسط آنزیم ها کاتالیزی گردند.

خلاصه:

هر پروتئینی دارای یک ساختمان بی همتای سه بعدی است که انعکاسی از فعالیت آن می‌باشد. ساختمان پروتئین توسط واکنش های متقابل ضعیف پایدار می گردد. واکنش های متقابل آبگریز بیشترین نقش را در پایداری شکل کردی اکثر پروتئین های محلول دارد، پیوندهای هیدروژنی و واکنش های متقابل یونی، در ساختمان اختصاصی به حد مطلوب می‌رسند که بیشترین پایداری ترمودینامیکی را دارد.

ماهیت پیوندهای کووالال در زنجیر پلی پپتیدی، فشارهایی را به ساختمان آن تحمیل می‌نماید. پیوند پپتیدی دارای خصوصیات یک پیوند دوگانه نسبی است که کل گروه پپتیدی را در یک کونفیگوراسیون صحنه ای سخت قرار می دهد. پیوندهای می توان به تونیت با نمایش داد. در صورتی که مقادیر زوایای تمامی ریشه های اسید آمینه موجود در یک قطعه پپتیدی مشخص باشد. ساختمان دوم آن را می توان کاملاً تعیین نمود.

ساختمان سوم، ساختمان سه بعدی کامل در یک زنجیر پلی پپتیدی را می توان با بررسی ساختمان های معمول پایداری شناخت که نام های متغیری نظیرساختمان های فوق دوم موتیف ها یا خمیدگی ها به آنها داده می شود. موتیف ها از اشکال ساده تا انواع بسیار پیچیده متفاوت می باشد، به طور کلی هزاران ساختمان پروتئینی شناخته شده، همایش یافته و ایجاد تنها چند صد موتیف می نماید که بعضی از آنها بسیار معمول می باشد. نواحی از پلی پپتیدها که می توانند به طور مستقل تا گردند را دومن گویند. پروتئین های کوچک عموماً دارای یک دومن واحد می باشند. در حالیکه پروتئین های بزرگ ممکن است چندین دومن داشته باشند.

دوکلاس عمومی پروتئین ها شامل پروتئین های فیبری و کروی وجود دارد. پروتئین های فیبری که اساساً جهت اعمال ساختمانی می باشند. دارای عناصر ساده تکراری ساختمان دوم بوده و مدل هایی برای مطالعات اولیه پروتئین ها بوده اند. با استفاده از اطلاعات به دست آمده از پروتئین های فیبری- دو ساختمان دوم اصلی- شامل مارپیچ و کنفورماسیون قابل شناسایی است. هر دو این ساختمان ها به وسیله وجود حداکثر پیوندهای هیدروژنی ممکن بین پیوندهای پپتیدی موجود در یک اسکلت پلی پپتیدی مشخص می شوند. پایداری این ساختمان ها در داخل یک پروتئین، تحت تأثیر محتوی اسید آمینه های آنها و همچنین موقعیت نسبی ریشه های اسیدهای آمینه موجود در توالی آنها می باشد. نوع دیگری از ساختمان دوم که در پروتئین ها معمول می باشد پیچ است.

در پروتئین های فیبری نظیر کراتین ها و کلاژن، یک نوع ساختمان دوم غالب می باشد. زنجیرهای پلی پپتیدی به صورت ابرفنرهایی به شکل طناب ایجاد دستجات بزرگتری را نموده که قدرت زیادی دارند. صفحات فیبروئین ابریشم در کنار یکدیگر قرار گرفته تا ایجاد یک ساختمان قوی ولی قابل انعطاف نمایند.

پروتئین های کروی دارای ساختمانی های سوم پیچیده تری هستند که اغلب دارای چندین نوع ساختمان دوم در یک زنجیر پلی پپتیدی می باشند. اولین ساختمان پروتئین کروی که با استفاده از روش های انکسار اشعهx- تعیین گردد، میوگلوبین بود. این ساختمان تأیید نمود که ساختمان دوم (مارپیچ) پیش بینی شده، در پروتئین ها وجود دارد؛ ریشه های اسیدآمینه آبگریز در داخل پروتئین قرار دارند، پروتئین های کروی متراکم هستند. به تحقیق بعدی بر روی ساختمان بسیاری از پروتئین های کروی، این نتیجه گیری‌ها را حمایت نمود و همچنین نشان داد که تنوع زیادی می تواند در ساختمان سوم وجود داشته باشد.

ساختمان های پیچیده پروتئین‌های کروی را می توان با بررسی تحت ساختمان های آنها، شامل موتیف ها و دومن ها، تجزیه و تحلیل نمود. در پایگاه های اطلاعاتی ساختمان پروتئین، ساختمان ها معمولاً به چهار کلاس، شامل همه، همه تقسیم می‌شوند. پروتئین های اختصاصی موجود در هر کلاس بر اساس داشتن ارتباط در توالی، ساختمان و عملکرد، به صورت خانواده ها یا فوق خانواده هایی گروه بندی می شوند.

ساختمان چهارم اشاره به واکنش متقابل بین زیرواحدهای پروتئین های چند زیرواحدی مولتیمری یا همایش های پروتئینی بزرگتر می نمایند. بعضی از پروتئین‌های مولتیمری دارای واحدهای تکراری هستند که از یک زیرواحد یا یک گروه زیرواحدها، به نام پروتومر، تشکیل شده اند. پروتومرها معمولاً از طریق تقارن چرخشی و مارپیچی با یکدیگر ارتباط دارند. بهترین پروتئین مولتیمری مطالعه شده، هموگلوبین می باشد.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها را می توان با استفاده از مواد یا شرایطی که واکنش های متقابل ضعیف را مختل می نمایند، طی فرآیندی به نام دناتوراسیون، از بین برد. دناتوراسیون سبب از بین رفتن فعالیت پروتئین شده که ارتباط بین ساختمان و فعالیت را نشان می دهد. بعضی از پروتئین های دناتوره شده (مثلاً ریبونوکلئاز) می توانند به طور خودبه خودی به پروتئین دارای فعالیت بیولوژیک رناتوره گردند که نشان دهنده نقش توالی اسیدهای آمینه در تعیین ساختمان سوم پروتئین می باشد.

تاشدن پروتئین ها در داخل سلول ها ممکن است طی مسیرهای مختلف صورت پذیرد، ابتدا نواحی از ساختمان دوم و سوم ممکن است ایجاد شده و به دنبال آن تا شدن به ساختمان‌های فوق دوم انجام شود. همایش های بزرگ ترکیبات واسط تاشده- سریعاً به یک کونفورماسیون طبیعی واحد تبدیل می شوند. در مورد بسیاری از پروتئین ها، تا شدن توسط چاپرون های Hsp70 و توسط چاپرونین تسهیل می گردد. تشکیل پیوند دی سولفیدی و ایزومریزاسیون سیس- ترانس پیوندهای پپتیدی پرولین، توسط آنزیم های اختصاصی کاتالیز می گردند.

اسیدهای آمینه، پپتیدها و پروتئین ها :

20 اسید آمینه استانداردی که معمولاً در ساختمان پروتئین ها وجود دارند. حاوی یک گروه- کربوکسیل، یک گروه - آمینو و یک گروهR متفاوت می باشند. اتم کربن تمامی اسیدهای آمینه به استثنای گلیسین نامتقارن بوده و بنابراین حداقل به دو شکل ایزومرفضایی وجود دارند. تنها ایزومرهای فضاییL که با کونفیگوراسیون مطلق مولکول مرجعL- گلیسرآلدئید ارتباط دارند، در پروتئین ها یافت می شوند. اسیدهای امینه بر اساس قطبیت و بار (در7PH ) گروههای R خود، طبقه بندی می شوند. کلاس غیرقطبی و آلیفاتیک شامل آلانین، گلیسین، ایزولوسین، لوسین ، متیونین، ترئونین و والین می باشد. فنیل آلانین، تریپتوفان و تیروزین دارای زنجیرهای جانبی آروماتیک بوده و نسبتاً آبگریز هستند. کلاس قطبی و بدون بار شامل آسپاراژین و سیستئین، گلوتامین، پرولین، سرین و ترئونین می باشد. اسیدهای آمینه دارای بار منفی (اسیدی) شامل آسپارتات، گلوتامات بوده و انواع دارای بار مثبت (بازی) شامل آرژینین، هیستیدین و لیزین هستند. اسیدهای آمینه غیراستاندارد نیز وجود دارند که ممکن است جزئی از پروتئین ها (حاصل تغییر ریشه های اسیدآمینه استاندارد بعد از سنتز پروتئین) بوده یا به صورت متابولیتهای آزاد عمل نمایند.

اسیدهای آمینه منوآمینومنوکربوکسیلیک (با گروه های R غیرقابل یونیزاسیون)، درPH پایین اسیدهای دی پروتیک (NCH (R) COOH) هستند. با افزایشPH، یک پروتون از گروه کربوکسیل جدا شده و ایجاد یک مولکول دوقطبی یا زویتریون NCH(R)COO^- می گردد که از نظر الکتریکی خنثی می باشد. با افزایش بیشتر PH ، دومین پروتون نیز از دست رفته و تولید مولکول یونی H₂NCH (R)COO^- می گردد. اسیدهای امینه دارای گروه‌های R قابل یونیزاسیون، برحسب PK_a,PH گروهR، ممکن است شکل یونی دیگری را نیز داشته باشند. بنابراین اسیدهای آمینه از نظر ویژگی های اسیدی- بازی متفاوت می‌باشند.

اسیدهای آمینه می توانند به طور کووالان از طریق پیوندهای پپتیدی به یکدیگر متصل شده و ایجاد پپتیدهاو پروتئین ها را بنماید. به طور کلی، سلول ها دارای هزاران پروتئین مختلف هستند که هر کدام دارای عملکرد یا فعالیت بیولوژیک متفاوتی می باشند. پروتئین ها می‌توانند از نظر طول زنجیر پلی پپتیدی بسیار متنوع بوده و دارای 100 تا چندین هزار ریشه اسید آمینه باشند. هر چند بعضی از پپتیدهای موجود در طبیعت تنها دارای چند اسید آمینه هستند. بعضی پروتئین ها از چندین زنجیره پلی پپتیدی به نام زیر واحد تشکیل شده اند که به یکدگر متصل می باشند. هیدرولیز پروتئین های ساده تنها منجر به تولید اسیدهای آمینه می‌گردد؛ پروتئین های کونژوگه دارای اجزاء دیگری، نظیر یک یون فلزی یا کروه پروستتیک آلی می باشند.

به طور کلی، چهار سطح شناخته شده ساختمان پروتینی وجود دارد. ساختمان اول اشاره به توالی اسیدهای آمینه ای و موقعیت پیوندهای دی سولفیدی می نماید. ساختمان دوم، ارتباط فضایی بین اسیدهای آمینه مجاور را در قطعات پلی پپتیدی نشان می دهد. ساختمان سوم، کونفورماسیون سه بعدی کل زنجیر پلی پپتیدی است. ساختمان چهارم، نیز ارتباط فضایی زنجیرهای متعدد پلی پپتیدی (زیرواحدی) یک پروتئین را مطرح می نماید.

پروتئین ها با در نظر گرفتن تفاوت های موجود در بین آنها، تخلیص می گردند. پروتئین ها را می توان به طور انتخابی با افزودن بعضی املاح راسب نمود. انواع متعددی از روش های کروماتوگرافی وجود دارد که بر اساس تفاوت در اندازه تمایلات اتصالی بار و سایر ویژگی‌ها عمل می کنند. الکتروفورز می تواند پروتئین ها را بر اساس جرم یا بار جدا نماید. تمامی روش های تخلیص نیاز به روش هایی برای اندازه‌گیری یا ارزیابی پروتئین مورد نظر در حضور سایر پروتئین ها دارند.

تفاوت در عملکرد پروتئینی حاصل تفاوت هایی در ترکیب و توالی اسید آمینه ای آنها می‌باشد، توالی اسید آمینه ای با قطعه قطعه نمودن پلی پپتیدها به پپتیدهای کوچکتر با استفاده از معرف های شناخته شده ای که پیوندهای پپتیدی اختصاصی را می شکنند، تعیین توالی اسید آمینه ای هر قطعه با روش تخریبی اتوماتیک ادمن و سپس مرتب نمودن قطعات با یافتن توالی های همپوشان بین قطعات حاصل از معرف های مختلف استنتاج می‌گردد. توالی یک پروتئین را همچنین می توان از توالی نوکلئوتیدی ژن مربوط به آن در DNA استنتاج نمود. مقایسه توالی اسیدآمینه ای یک پروتئین با هزاران توالی شناخته شده، اغلب اطلاعاتی در مورد ساختمان، عملکرد، موقعیت و تکامل آن پروتئین فراهم می آورد.

پروتئین ها و پپتیدهای کوتاه (با طول تا 100 ریشه) را می توان به طریق شیمیایی سنتز نمود. این پپتید در حالی که به یک پایه جامد اتصال دارد، با افزودن یک اسیدآمینه در هر زمان ساخته می شود.

ساختمان سه بعدی پروتئین ها :

اسکلت کووالان یک پروتئین شاخص از هزاران پیوند پپتیدی تشکیل شده است از آنجایی که چرخش آزاد حول بسیاری از این پیوندها ممکن می باشد، این پروتئین می تواند تعداد نامحدودی کونفورماسیون به خود بگیرد. هر چند هر کدام از پروتئین ها دارای عملکرد شیمیایی یا ساختمانی اختصاصی بوده که قویاً مطرح می نماید که هر کدام دارای یک ساختمان سه بعدی بی همتا هستند . تا اواخر دهه 1920 ،‌چندین پروتئین ، از جمله هموگلوبین (وزن مولکولی 500 ،‌64) و آنزیم اوره آز (وزن مولکولی 000/483 ) به شکل کریستالی درآمدند. با توجه به اینکه دسته های منظم پروتئین های موجود در یک کریستال عموماً تنها زمانی می توانند تشکیل گردند که واحدهای مولکولی موجود در آنها مشابه باشند، کریستالیزه شدن بسیاری از پروتئین ها دلیل محکمی برای این واقعیت است که حتی پروتئین های بسیار بزرگ، موجودیت های شیمیایی منحصر و با ساختمان های بی همتا می باشند. این نتیجه گیری تفکر پیرامون پروتئین ها و اعمال آنها را متحول نمود.

در این قسمت ساختمان سه بعدی پروتئین ها ، با تأکید بر پنج موضوع ، مورد بررسی قرار می گیرد. اول ساختمان سه بعدی یک پروتئین توسط توالی اسید آمینه ای آن تعیین می گردد. دوم عملکرد یک پروتئین بستگی به ساختمان آن دارد. سوم ، یک پروتئین جدا شده دارای یک ساختمان بی همتا،‌یا تقریباً بی همتا ، می باشد. چهارم، واکنش های متقابل غیرکواالان ،‌مهمترین نیروهایی هستند که ساختمان اختصاصی یک پروتئین را حفظ می نمایند. بالاخره در میان تعداد زیاد ساختمان های پروتئینی بی همتا، می‌توان بعضی از الگوهای ساختمانی مشترک را شناسایی نمود که به سازماندهی شناخت ما از معماری پروتئین کمک می نمایند.

این مطالب نباید طوری در نظر گرفته شوند که پروتئین ها دارای ساختمان های سه بعدی ساکن و بدون تغییر هستند. اغلب عملکرد پروتئینی، مستلزم تبدیل متقابل بین دو یا چند شکل ساختمانی است.

ارتباط بین توالی اسید آمینه ای یک پروتئین و ساختمان سه بعدی آن، معمای پیچیده است که به تدریج منجر به ایجاد فن آوری های جدیدی شد که در بیوشیمی امروزی مورد استفاده قرار می گیرند. با به کارگیری اصول پایه شیمی و فیزیک میتوان الگوهای موجود در پیچ و خم بیوشیمیایی ساختمان پروتئین را یافت و شناخت.

مروری کلی بر ساختمان پروتئین :

آرایش فضایی اتم های موجود در یک پروتئین را کونفورماسیون گویند. کونفورماسیون های ممکن یک پروتئین شامل هر وضعیت ساختمانی است که بدون شکسته شدن پیوندهای کووالان قابل حصول هستند. تغییر در کونفورماسیون ،‌برای مثال در اثر چرخش حول پیوندهای یگانه ایجاد می گردد. از میان کونفورماسیون های متعددی که از نظر تئوری در یک پروتئین حاوی صدها پیوند یگانه ممکن است یک یا چند نوع آن عموماً در شرایط بیولوژیک غالب می باشد. کونفورماسیونی که تحت یک سری شرایط وجود دارد، معمولاً نوعی است که از نظر ترمودینامیک پایدارترین بوده و کمترین انرژی آزاد گیبس (G) را دارد . پروتئین هایی که در هر کدام از وضعیت های تاشده وظیفه دار خود وجود دارند را پروتئین های طبیعی گویند.

چه اصولی پایدارترین کونفورماسیون یک پروتئین را تعیین می نمایند؟‌شناخت کونفورماسیون پروتئینی را میتوان مرحله به مرحله از بحث ساختمان اول تا ساختمانهای دوم،‌سوم و چهارم، بدست آورد. لازم است به این روش مرسوم، تأکید جدیدی بر ساختمان مافوق دوم اضافه گردد که شامل یک سری الگوهای شناخته شده تا شدن پروتئینی قابل طبقه بندی است و زمینه سازماندهی مهمی را برای این کوشش پیچیده فراهم می آورد.

کونفورماسیون پروتئینی بیشتر توسط واکنش های متقابل ضعیف تثبت می گردد

در زمینه ساختمان پروتئینی، اصطلاح پایداری را میتوان به صورت تمایل در حفظ ساختمان طبیعی تعریف نمود. پروتئین های طبیعی تنها دارای ثبات مرزی هستد؛ ای که حالات تاشده و تا نشده را از یکدیگر جدا می نماید، در پروتئین های شاخص و در تحت شرایط فیزیولوژیک ، در دامنه تنها 20 تا kJ/mol 65 قرار دارد. از نظر تئوری، یک زنجیر پلی پپتیدی خاص میتواند کونفورماسیون های بی شمار مختلفی را کسب نماید و در نتیجه،‌ حالت تا نشده یک پروتئین،‌با درجه بالای آنتروپی کونفورماسیونی مشخص می گردد. این آنتروپی و پیوندهای هیدروژنی متعدد بین گروههای متعدد موجود در زنجیر پلی پپتیدی و حلال (آب)، تمایل دارند که حالت تانشده را حفظ نمایند. واکنش های متقابل شیمیایی که ضد این واکنش ها عمل نموده و سبب پایدرای شکل طبیعی می گردند، شامل پیوندهای دی سولفیدی و واکنش های متقابل ضعیف(غیر کووالان) ، یعنی پیوندهای هیدروژنی و واکنش های متقابل آبگریز و یونی می باشند. درک نقش این واکنشهای متقابل ضعیف بخصوص در شناخت نحوه تاشدن زنجیرهای پلی پپتیدی در ایجاد ساختمانهای دوم و سوم و همچنین ترکیب با سایر پروتئین ها در ایجاد ساختمانهای چهارم، اهمیت دارد.

برای شکستن یک پیوند کووالان حدود 200 تا kJ/mol 460 انرژی مورد نیاز می باشد، در حلایکه واکنشهای متقابل ضعیف را میتوان تنها با 4 تا kJ/mol 30 از بین برد. پیوندهای کوالان منحصر که در ایجاد کونفورماسیون طبیعی پروتئین ها نقش دارند، همانند پیوندهای دی سولفیدی متصل کننده قسمتهای مجزا یک زنجیر پلی پپتیدی، به طور آشکار قویتر از تک تک واکنشهای متقابل ضعیف می باشند؛ با این وجود واکنشهای متقابل ضعیف، به علت کثرت،‌دارای اهمیت بیشتری به عنوان نیروی تثبیت کننده در ساختمان پروتئین هستند. به طور کلی، کونفورماسیون پروتئینی که کمترین انرژی آزاد (یعنی پایداترین کونفورماسیون) را دارد کونفورماسیونی است که بیشترین تعداد واکنشهای متقابل ضعیف در آن مشاهده میگردد.

پایداری یک پروتئین تنها جمع انرژی های آزاد حاصل از تشکیل بسیاری از واکنشهای متقابل ضعیف موجود در آن نمی باشد. قبل از تا شدن هر گروه ایجاد کننده پیوند هیدروژنی موجود در یک زنجیر تا شده پلی پپتیدی ،‌با مولکولهای آب ایجاد پیوند هیدروژنی می نماید،‌و برای هر پیوند هیدروژنی که در یک پروتئین ایجاد می شود، یک پیوند هیدروژنی ( با قدرت مشابه) بین همان گروه و آب شکسته می‌شود. پایداری خالص حاصل از ایجاد یک واکنش متقابل ضعیف، یا تفاوت انرژی های آزاد حالات تا شده و تا نشده،‌ممکن است نزدیک به صفر باشد. بنابراین برای شرح علت مساعد بودن کونفورماسیون طبیعی یک پروتئین، لازم است به مسائل دیگر توجه گردد.

دیدیم که نقش واکنشهای متقابل ضعیف در پایداری پروتئینی را میتوان براساس ویژگیهای آب شناخت. آب خالص دارای شبکه ای از ملکولهای H₂O همراه با اتصالات هیدروژنی می باشد. هیچ مولکول دیگری، پتانسیل ایجاد پیوندهای هیدروژنی آب را ندارد و سایر ملکولهای موجود در یک محلول آبی پیوند هیدروژنی آب را از بین می برند. وقتی آب یک ملکول آبگریز را احاطه می نماید، آرایش مطلوب پیوندهای هیدروژنی در یک قشر شدیداً سازمان یافته یا لایه انحلالی ملکول های آب در مجاورت نزدیک آن ایجاد میگردد. افزایش نظم مولکولهای آب موجود در این لایه انحلالی همراه با یک کاهش نامساعد در آنتروپی آب است. هر چند وقتی گروههای غیرقطبی در کنار یکدیگر قرار می گیرند، بعلت اینکه هیچدام از این گروهها تمام سطح خود را در معرض محلول قرار نمی دهند، وسعت لایه انحلالی کاهش می یابد. حاصل افزایش مساعد در آنتروپی می باشد. این اصطلاح آنتروپی ، نیروی پیش برنده ترمودینامیکی اصلی برای به هم پیوستن گروههای آبگریز در یک محلول آبی است. به همین دلیل، زنجیره های جانبی آبگریز اسیدهای آمینه تمایل دارند که در داخل پروتئین و دور از آب جمع شوند.

در شرایط فیزیولوژیک، تشکیل پیوندهای هیدروژنی و واکنشهای متقابل یونی در یک پروتئین به میزان زیادی حاصل این اثر آنتروپیک است. گروههای قطبی عموماً می توانند ایجاد پیوندهای هیدروژنی با آب نموده و بنابراین در آب محلول هستند. هر چند، تعداد پیوندهای هیدروژنی در هر واحد جرم عموماً برای آب خالص بیش از هر مایع یا محلول دیگری بوده و محدودیتهایی برای انحلال حتی قطبی ترین ملکولها وجود دارد، زیرا وجود آنها منجر به کاهش خالص در میزان ایجاد پیوند هیدروژنی در هر واحد جرم می گردد. بنابرین، یک قشر انحلالی ساخته شده از مولکولهای آب نیز به میزانی در اطراف ملکولهای قطبی ایجاد میشود. اگر چه انرژی حاصل از تشکیل یک پیوند هیدروژنی داخل ملکولی یا واکنش متقابل یونی بین دو گروه قطبی در یک ماکروملکول، تا حدود زیادی با حذف چنین واکنشهای متقابلی بین همان گروهها و آب جبران می گردد، آزادسازی ملکولهای آب سازمان یافته در هنگام تشکیل واکنش داخل ملکولی، یک نیروی پیشبرنده آنتروپیک برای تا شدن فراهم می آورد. از این رو، بیشتر تغییر خالص انرژی آزادی که در هنگام تشکیل واکنشهای متقابل ضعیف در داخل یک پروتئین رخ می دهد، از افزایش آنتروپی در محلول آبی اطراف حاصل از دفن سطوح آبگریز فراهم میگردد. این افزایش آنتروپی بیش از دست رفتن زیاد آنتروپی کونفورماسیونی در هنگام تبدیل شدن یک پلی پپتید به یک کونفورماسیون تا شده می باشد.

واکنش های آبگریز به طور آشکار در تثبیت یک کونفورماسیون پروتئینی دارای اهمیت می باشند، درون یک پروتئین عموماً یک هسته شدیداً متراکم از زنجیرهای جانبی آبگریز اسیدهای آمینه وجود دارد. وجود پارتنرهای مناسب برای ایجاد پیوندهای هیدروژنی یا واکنشهای متقابل یونی بین هر گروه قطبی یا باردار در درون پروتئین، نیز مهم می باشد. بنظر می رسد که یک پیوند هیدروژنی نقش کمی را در پایداری یک ساختمان طبیعی دارد، ولی وجود گروههای باردار یا ایجاد کننده پیوند هیدروژنی بدون پارتنر در داخل هسته آبگریز یک پروتئین ،‌آنقدر می تواند ناپایدار کننده باشد که کونفورماسیون های دارای چنین گروهی با یک پارتنر در محلول اطراف، میتواند بیش از تفاوت در تغییر انرژی آزاد بین حالات تا شده و تانشده باشد. به علاوه پیوندهای هیدروژنی بین گروههای موجود در پروتئین ها،‌به طور تعاونی ایجاد می شوند. تشکیل یک پیوند هیدروژنی ،‌تشکیل پیوندهای دیگر را تسهیل می نماید. نقش کلی پیوندهای هیدروژنی و سایر واکنشهای متقابل غیرکووالان در تثبیت کونفورماسیون پروتئینی هنوز در حال ارزیابی است. واکنش متقابل گروههای دارای بار مخالف که ایجاد یک جفت یونی (پل نمکی) می کنند، نیز ممکن است یک اثر تثبیت کننده بر روی یک یا چند کونفورماسیون طبیعی بعضی از پروتئین ها داشته باشد.

پروتئین هااسید آمینهپپتیدها